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https://repositorio.ufrn.br/handle/123456789/58723| Título: | Investigação do inibidor de tripsina de sementes de tamarindo (Tamarindus indica L.) como potencial agente terapêutico no Diabetes Mellitus: um estudo in silico sobre a interação com a α-amilase |
| Título(s) alternativo(s): | Investigation of trypsin inhibitor from tamarind seeds (Tamarindus indica L.) as a potential therapeutic agent in Diabetes Mellitus: an in silico study on the interaction with α-amylase |
| Autor(es): | Chaves, Rose de Paiva |
| Orientador: | Morais, Ana Heloneida de Araújo |
| Palavras-chave: | Inibidor de protease;Inibidor de α-amilase;Docking molecular;Protease inhibitor;α-amylase inhibitor;Molecular docking |
| Data do documento: | 3-Jun-2024 |
| Editor: | Universidade Federal do Rio Grande do Norte |
| Referência: | CHAVES, Rose de Paiva. Investigação do inibidor de tripsina de sementes de tamarindo (Tamarindus indica L.) como potencial agente terapêutico no Diabetes Mellitus: um estudo in silico sobre a interação com a α-amilase. Orientadora: Ana Heloneida de Araújo Morais. 2024. 41 f. Trabalho de Conclusão de Curso (Graduação em Nutrição) - Departamento de Nutrição, Universidade Federal do Rio Grande do Norte, Natal, 2024. |
| Resumo: | O inibidor de tripsina de semente de tamarindo (Tamarindus indica L.) (ITT) apresenta uma variedade de efeitos terapêuticos em estudos pré-clínicos, sendo a sua ação hipoglicemiante apresentada em alguns desses estudos. Contudo, ainda não se sabe se o ITT inibe enzimas envolvidas no processo de digestão de carboidratos, tal como a α-amilase. Neste estudo, objetivou-se avaliar a interação in silico entre as sequências aminoacídicas teóricas do ITT [modelo número 56, na conformação número 287 (ITTp 56/287)] e da α-amilase de porco (PDB ID 1DHK). Para isso, inicialmente foi realizado o alinhamento por meio do ClustalW2 entre a sequência do ITTp 56/287 e as três sequências de inibidores de α-amilase mais descritos na literatura RCSB PDB (PDB: Protein Data Bank). Em seguida, foram comparadas as sequências por similaridade e identificados os principais resíduos de aminoácidos conservados. Por fim, foi realizado o docking molecular para análise da predição de interação, por meio do servidor HDOCK. O maior percentual de identidade ocorreu entre o inibidor de α-amilase (ID 1AVA_2) e o ITTp 56/287, apresentando 29,94%. Quando alinhado o ITTp 56/287 ao inibidor de α-amilase de maior identidade, foram identificados resíduos de aminoácidos conservados, dentre eles a Tirosina (Y), a Lisina (K) e a Arginina (R), porém não estavam relacionados ao sítio ativo da enzima α-amilase. O docking molecular apresentou alto potencial de interação entre o ITTp 56/287 e a α-amilase (docking score -234.30; Confidence Score 0.8437; Ligand RMSD 53.98), sendo identificados 13 aminoácidos do ITTp 56/287 com menor ângulo de interação com a α-amilase, destacando-se, entre eles, a Serina (S), a Leucina (L), o Ácido Glutámico (E) e a R. Sugere-se, considerando os resultados in silico, que o ITTp possua potencial para inibir a α-amilase in vitro e que provavelmente apresente uma mecanística não competitiva por não interagir in silico com os resíduos do sítio ativo da α-amilase utilizada neste estudo. Contudo, serão necessários mais estudos para que essa nova hipótese seja confirmada. |
| Abstract: | Tamarind seed trypsin inhibitor (Tamarindus indica L.) (ITT) has a variety of therapeutic effects in preclinical studies, and its hypoglycemic action has been shown in some of these studies. However, it is not yet known whether ITT inhibits enzymes involved in the carbohydrate digestion process, such as α-amylase. The objective of this study was to evaluate the in silico interaction between the theoretical amino acid sequences of ITT [model number 56, conformation number 287 (ITTp 56/287)] and pig α-amylase (PDB ID 1DHK). To this end, ClustalW2 was initially aligned between the ITTp 56/287 sequence and the three α-amylase inhibitor sequences most described in the literature RCSB PDB (PDB: Protein Data Bank). Then, the sequences were compared by similarity and the main conserved amino acid residues were identified. Finally, molecular docking was performed for the analysis of interaction prediction through the HDOCK server. The highest percentage of identity occurred between the α-amylase inhibitor (ID 1AVA_2) and ITTp 56/287, with 29.94%. When ITTp 56/287 was aligned with the α-amylase inhibitor with the highest identity, conserved amino acid residues were identified, including tyrosine (Y), lysine (K) and arginine (R), but they were not related to the active site of the α-amylase enzyme. Molecular docking showed high potential for interaction between ITTp 56/287 and α-amylase (docking score -234.30; Confidence Score 0.8437; Ligand RMSD 53.98), and 13 amino acids of ITTp 56/287 were identified with a smaller angle of interaction with α-amylase, among them serine (S), leucine (L), glutamic acid (E) and R. It is suggested, considering the in silico results, that ITTp has the potential to inhibit α-amylase in vitro and that it probably presents a non-competitive mechanistic because it does not interact in silico with the residues of the active site of the α-amylase used in this study. However, more studies will be needed for this new hypothesis to be confirmed. |
| URI: | https://repositorio.ufrn.br/handle/123456789/58723 |
| Aparece nas coleções: | CCS - TCC - Nutrição |
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