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dc.contributor.advisorSales, Maurício Pereira dept_BR
dc.contributor.authorMigliolo, Ludovicopt_BR
dc.date.accessioned2014-12-17T14:03:28Z-
dc.date.available2008-11-10pt_BR
dc.date.available2014-12-17T14:03:28Z-
dc.date.issued2008-07-02pt_BR
dc.identifier.citationMIGLIOLO, Ludovico. Construção de modelos de interação in silico e in vitro do inibidor do tipo Kunitz de Adenanthera pavonina L. para as enzimas cisteínicas e serínicas. 2008. 96 f. Dissertação (Mestrado em Bioquímica; Biologia Molecular) - Universidade Federal do Rio Grande do Norte, Natal, 2008.por
dc.identifier.urihttps://repositorio.ufrn.br/jspui/handle/123456789/12533-
dc.description.abstractSerines proteinases inhibitors (PIs) are widely distributed in nature and are able to inhibit both in vitro and in vivo enzymatic activites. Seed PIs in than leguminous are classified in seven families, Bowman-Birk and Kunitz type families that most studied representing an important role in the first line of defense toward insects pests. Some Kunitz type inhibitors possess activities serine and cysteine for proteinases named bifunctional inhibitor, as ApTKI the inhibitor isolate from seed of Adenanthera pavonina. The A. pavonina inhibitor presenting the uncommon property and was used for interaction studies between proteinases serine (trypsin) and cysteine (papain). In order to determinate the in vitro interaction of ApTKI against enzymes inhibitor purification was carried cut by using chromatographic techniques and inhibition assays. The 3D model of the bifunctional inhibitor ApTKI was constructed SWISS-MODEL program by homology modeling using soybean trypsin inhibitor (STI, pdb:1ba7), as template which presented 40% of identity to A. pavonina inhibitor. Model quality was evaluated by PROCHECK program. Moreover in silico analyzes of formed complex between the enzymes and ApTKI was evaluated by HEX 4.5 program. In vitro results confirmed the inhibitory assays, where the inhibitor presented the ability to simultaneously inhibit trypsin and papain. The residues encountered in the inhibitor model of folder structural three-dimensional that make contact to enzymes target coud explain the specificity pattern against serine and cysteine proteinaseseng
dc.description.sponsorshipCoordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superiorpt_BR
dc.formatapplication/pdfpor
dc.languageporpor
dc.publisherUniversidade Federal do Rio Grande do Nortepor
dc.rightsAcesso Abertopor
dc.subjectAdenanthera pavoninapor
dc.subjectInibidor bifuncionalpor
dc.subjectModelagem comparativapor
dc.subjectEstudos de interaçãopor
dc.subjectAdenanthera pavoninaeng
dc.subjectBifunctional inhibitoreng
dc.subjectHomology modelingeng
dc.subjectDocking studyeng
dc.titleConstrução de modelos de interação in silico e in vitro do inibidor do tipo Kunitz de Adenanthera pavonina L. para as enzimas cisteínicas e serínicaspor
dc.typemasterThesispor
dc.publisher.countryBRpor
dc.publisher.initialsUFRNpor
dc.publisher.programPrograma de Pós-Graduação em Bioquímicapor
dc.contributor.authorIDpor
dc.contributor.authorLatteshttp://lattes.cnpq.br/0805599101682606por
dc.contributor.advisorIDpor
dc.contributor.advisorLatteshttp://lattes.cnpq.br/7890362793618911por
dc.contributor.referees1Lima, João Paulo Matos Santospt_BR
dc.contributor.referees1IDpor
dc.contributor.referees1Latteshttp://lattes.cnpq.br/3289758851760692por
dc.contributor.referees2Franco, Octávio Luizpt_BR
dc.contributor.referees2IDpor
dc.contributor.referees2Latteshttp://lattes.cnpq.br/8598274096498065por
dc.description.resumoOs inibidores de proteinases serínicas (IPs) estão extensamente distribuídos na natureza e inibem a atividade enzimática in vitro e in vivo. Estes IPs em sementes de leguminosas compreendem sete famílias, no entanto as famílias Bowman-Birk e do tipo Kunitz são as mais estudadas e representam um papel importante na primeira linha de defesa contra insetos pragas. Alguns inibidores do tipo Kunitz possuem atividades para proteinases serínicas e cisteínicas sendo denominados inibidores bifuncionais, como o inibidor ApTKI da semente de Adenanthera pavonina. O inibidor de A. pavonina por apresentar essa característica incomum aos inibidores dessa família foi utilizado para o estudo da interação entre as proteinases serínica (tripsina) e cisteínica (papaína). Para determinar a interação in vitro de ApTKI e as enzimas alvo foi realizada a purificação do inibidor a partir de técnicas cromatográficas e ensaios de inibição. O modelo 3D do inibidor bifuncional ApTKI foi construído pelo programa SWISS-MODEL através da metodologia de modelagem por homologia utilizando como molde o inibidor de tripsina de soja (STI, pdb:1ba7) que apresentou 40% de identidade com a proteína alvo. A qualidade do modelo foi avaliada pelo programa PROCHECK. Para a análise do complexo in silico entre as enzimas alvo e o inibidor foi utilizado o programa HEX 4.5. Estes resultados confirmaram os ensaios inibitórios in vitro, onde ApTKI apresentou a capacidade de inibir simultaneamente tripsina e papaína. Algumas das diferenças observadas nos resíduos do sitio reativo explicam a forte afinidade para tripsina e a fraca para papaínapor
dc.publisher.departmentBioquímica; Biologia Molecularpor
dc.subject.cnpqCNPQ::CIENCIAS BIOLOGICAS::BIOQUIMICApor
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