Navegando por Autor "Costa, Isabela Oliveira"
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TCC Estratégias de imobilização de lipases - uma revisão bibliográfica e análise bibliométrica das principais aplicações(Universidade Federal do Rio Grande do Norte, 2024-11-13) Rodrigues, João Pedro Ciríaco; Rios, Nathalia Saraiva; http://lattes.cnpq.br/1800467263737484; http://lattes.cnpq.br/4634604828220771; Nunes, Andrea Oliveira; http://lattes.cnpq.br/7620659413250570; Medeiros, Gilson Gomes de; http://lattes.cnpq.br/9423866978987831; Costa, Isabela Oliveira; http://lattes.cnpq.br/8046217897767819A imobilização de lipases é um tópico que ganha destaque em conjunto à busca por processos sustentáveis na indústria química, bioquímica, alimentícia e no contexto energético. Diferentes técnicas de imobilização de lipases foram desenvolvidas com o intuito de aumentar a viabilidade da utilização desses biocatalisadores. Esse estudo tem como objetivo tratar das principais estratégias de imobilização de lipases assim como dos suportes mais usuais e de novos materiais utilizados. Em adição à análise os parâmetros de imobilização para diferentes métodos, com o intuito de elencar as principais aplicações das lipases imobilizadas através de uma revisão tradicional. Ademais, a plataforma Scopus foi utilizada em conjunto do Software VOSviewer com o objetivo de estabelecer uma revisão bibliométrica com os principais termos e autores presentes na busca por documentos sobre o uso de lipases imobilizadas para a produção de biodiesel e de polímeros, sendo estas destacadas como principais aplicações. A análise dos documentos obtidos foi feita de forma temporal, dividindo ambas as aplicações em três períodos: de 1998 a 2006, 2007 a 2015 e de 2016 a 2024 para o tópico de produção de biodiesel, e de 1982 a 2004, 2005 a 2014 e de 2015 a 2024 para o tópico de produção de polímeros. Os resultados foram organizados em forma de mapas de interligação entre os termos e os autores para cada um dos períodos selecionados. Os mapas obtidos estão coerentes com a revisão tradicional inicialmente realizada no tópico “Revisão bibliográfica” e ajudam a visualizar, de forma simples, as principais lipases, os processos e materiais ligados às aplicações selecionadas. Ademais, a caracterização temporal permite bom entendimento de modificações nas metodologias e materiais das aplicações selecionadas. Dessa forma, o uso da bibliometria como ferramenta de visualização dos métodos e materiais citados durante a revisão mostrou-se válida e recomendável para a complementação de revisões bibliográficas.TCC Modificação de sílica gel com octiltrietoxisilano para imobilização da lipase Eversa® transform 2.0.(Universidade Federal do Rio Grande do Norte, 2024-12-18) Alves, Marcos Paulo de Paiva; Rios, Nathália Saraiva; https://orcid.org/0000-0002-5104-1123; http://lattes.cnpq.br/1800467263737484; http://lattes.cnpq.br/4813733546627885; Santos, Everaldo Silvino dos; https://orcid.org/0000-0001-7384-1140; http://lattes.cnpq.br/4330639792072559; Costa, Isabela Oliveira; https://orcid.org/0000-0003-1674-8913; http://lattes.cnpq.br/8046217897767819As enzimas apresentam papel crucial na indústria, dentre elas, as que mais se destacam são as lipases (EC 3.1.1.3) triglicerídeos hidrolases aplicadas em diversos processos. No entanto, elas apresentam limitações de uso em suas formas solúveis. Uma maneira de contornar isso é por meio do processo de imobilização, que além de aumentar sua estabilidade em condições operacionais, também possibilita a sua reutilização. A imobilização em suportes hidrofóbicos se mostrou uma alternativa eficiente, por possibilitar a imobilização da lipase em sua conformação mais ativa, favorecendo o mecanismo de ativação interfacial e podendo aumentar significativamente sua atividade hidrolítica. Neste contexto, o objetivo principal deste estudo foi a produção de um suporte hidrofóbico para a posterior a imobilização da lipase Eversa® Transform 2.0 (LE) por adsorção via ativação interfacial. A produção dos suportes hidrofóbicos foi realizada a partir da sílica gel funcionalizada com octiltrietoxisilano (OTEOS), o processo foi feito em três diferentes temperaturas para avaliar se a temperatura influenciava na formação da octil-sílica. Após a produção do material, foi realizada a imobilização da lipase Eversa, cuja a atividade enzimática foi quantificada por hidrólise do p-nitrofenil butirato (pNPB). Os biocatalisadores foram avaliados quanto a atividade hidrolítica, estabilidade térmica e operacional, dessorção e as imobilizadas foram caracterizadas por Espectroscopia no Infravermelho com Transformada de Fourier (FTIR). O melhor biocatalisador sintetizado foi lipase Eversa imobilizada em octil-sílica preparada a 25°C (OC-SILICA-25-LE). Este biocatalisador apresentou rendimento de imobilização de 94,16 ± 0,12% em 1 hora e atividade recuperada de 53,49 ± 5,26%. Além disso, o biocatalisador OC-SILICA-25-LE se mostrou 418,6 vezes mais estável quando comparado com a lipase Eversa solúvel. Com relação a estabilidade operacional, OC-SILICA-25-LE permaneceu com sua atividade em torno de 72% ao final de 7 ciclos de reação de hidrólise do pNPB.Dissertação Produção de lipases imobilizadas em fibra de coco para a síntese de biodiesel via transesterificação(Universidade Federal do Rio Grande do Norte, 2024-08-23) Costa, Isabela Oliveira; Rios, Nathalia Saraiva; Gonçalves, Luciana Rocha Barros; https://orcid.org/0000-0002-5104-1123; http://lattes.cnpq.br/1800467263737484; https://orcid.org/0000-0003-1674-8913; http://lattes.cnpq.br/8046217897767819; Padilha, Carlos Eduardo de Araújo; Sousa Júnior, Francisco Canindé de; Albuquerque, Tiago Lima deA produção de biodiesel por transesterificação de óleos e gorduras catalisada por lipase é uma alternativa aos catalisadores químicos tradicionais. A rota enzimática proporciona eficiência de conversão e minimiza reações colaterais, podendo ser conduzida a temperaturas consideradas brandas. Uma estratégia eficiente para ampliar as vantagens do uso de enzimas é sua imobilização, que pode ser aplicada para melhorar a estabilidade da enzima, facilitar sua recuperação e reutilização e promover proteção contra efeitos inibitórios. O suporte de imobilização pode ser de diversas fontes, incluindo resíduos lignocelulósicos, como fibra de coco verde. Além de ter menor custo, os suportes alternativos costumam ser avaliados como opções promissoras ecologicamente em relação aos comerciais. Com isso, este trabalho desenvolveu biocatalisadores utilizando a fibra de coco verde (FC) como suporte para imobilização de diferentes lipases, visando aplicação na síntese de biodiesel via transesterificação de óleo residual de fritura. A lipase de Candida antarctica do tipo B (CALB), de Pseudomonas fluorescens (PFL) e a lipase Eversa (EL) foram as enzimas escolhidas para imobilização. Antes desse processo, a FC foi submetida a um pré-tratamento com explosão de vapor para aumentar sua área superficial e facilitar a interação de imobilização das lipases. O rendimento de imobilização (82,01 ± 2,02 %, 87,62 ± 4,34 % e 77,47 ± 1,88 % para FC-PFL e FC-CALB em 24 h, e FC-EL em 48 h, respectivamente) e atividade recuperada dos biocatalisadores (26,37 ± 2,25 %, 49,84 ± 2,30 % e 9,48 ± 0,11 % para FC-CALB, FC-PFL e FC-EL) mostraram que a imobilização individual de cada lipase na FC foi eficiente. Os biocatalisadores obtidos foram submetidos a modificações químicas pós-imobilização com glutaraldeído (GLU) para a produção de ligações covalentes enzima-suporte, seguida de modificação com polietilenimina (PEI). As modificações foram realizadas visando melhorar resistência térmica e operacional. Por meio da caracterização dessas três categorias de biocatalisadores, os resultados mostraram que as interações predominantes entre enzima-suporte são predominantemente hidrofóbicas, a imobilização e os recobrimentos com GLU e PEI aumentaram a termoestabilidade a 60 ºC (FC-CALBGLU-PEI: fator de estabilidade (FE) > 154,8; FC-PFL-GLU-PEI: FE > 58,6 e FC-ELGLU-PEI > 172,6) das lipases usadas e foi observada a presença da ligação covalente por diferença no padrão de bandas no gel de eletroforese. Para aplicação desses biocatalisadores na síntese do biodiesel, foram utilizados os biocatalisadores após determinação da carga máxima de enzima que pode ser imobilizada, sendo 5 mg/g para os biocatalisadores de CALB, 10 mg/g para PFL e EL. Os biocatalisadores mostraram eficiência de redução do índice de acidez semelhante a enzima solúvel utilizando o óleo residual de fritura. A maior conversão foi de 13,67% de ésteres metílicos quando a reação foi realizada com 1 mmol óleo residual de fritura: 10 mmol metanol e catalisada por FCEL-GLU-PEI, presente na concentração 40% do meio reacional, após 48h de reação. Nas mesmas condições, FC-CALB-GLUPEI e FC-PFL-GLU-PEI revelaram conversão de 0,73 e 7,23%. Esses resultados sugerem a necessidade da aplicação combinada desses imobilizados, por meio de enzimas imobilizadas ou co-imobilizados, visando alcançar uma produtividade mais competitiva.