Navegando por Autor "Nascimento, Amanda Maria de Souza"
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Artigo Antibacterial action mechanisms and mode of trypsin inhibitors: a systematic review(Taylor & Francis, 2022) Morais, Ana Heloneida de Araujo; Nascimento, Amanda Maria de Souza; Oliveira Segundo, Victor Hugo de; Aguiar, Ana Julia Felipe Camelo; Piuvezam, Grasiela; Passos, Tha ıs Souza; Damasceno, Karla Suzanne Florentino da Silva Chaves; http://lattes.cnpq.br/1233944493334651This systematic review (SR) aimed to gather studies describing the antibacterial action mechanisms and mode of trypsin inhibitors. The review protocol was registered (PROSPERO: CRD42020189069). Original articles resulting from studies in animal models, in bacterial culture, and using cells that describe antibac terial action of trypsin inhibitor-type peptides or proteins were selected in PubMed, Science Direct, Scopus, Web of Science, BVS, and EMBASE. The methodological quality assessment was performed using the PRISMA and OHAT tool. 2382 articles were retrieved, 17 of which were eligible. Four studies demon strated the action mechanism directly on the bacterial membrane, and the fifth study on endogenous pro teases extracted from the bacteria themselves. The antibacterial action mode was presented in the other studies, which can generate bacteriostatic or bactericidal effects without describing the mechanisms. This study generated information to enable new preclinical or clinical studies with molecules contributing to public health.Artigo Antibacterial action mechanisms of trypsin inhibitors: a protocol for systematic review and meta-analysis(Medicine, 2021) Morais, Ana Heloneida de Araujo; Nascimento, Amanda Maria de Souza; Matias, Lídia Leonize Rodrigues; Oliveira Segundo, Victor Hugo de; Piuvezam, Grasiela; Passos, Thaís Souza; Damasceno, Karla Suzanne Florentino da Silva Chaves; https://orcid.org/0000-0002-6460-911XIntroduction: Infectious diseases caused by bacteria represent one of the challenges in human healthcare, mostly caused by resistant bacteria, increasing the treatment cost, and fatal health complications. Researchers worldwide seek new therapeutic strategies to combat these highly resistant bacteria. Trypsin inhibitor peptides or proteins have innumerous bioactivities, such as antibacterial activity, which makes them potential candidates to treat diseases caused by bacteria. Thus, this study protocol describes a systematic review concerning the action mechanisms related to these molecules’ antibacterial activity. Methods: This systematic review protocol was elaborated according to the guidelines outlined in the Preferred Reporting Items for Systematic Reviews and Meta-Analysis Protocols (PRISMA-P). The databases PubMed, ScienceDirect, Scopus, Web of Science, and Virtual Health Library will be used. Experimental studies carried out with rats and/or mice of both sexes, without water or diet restriction and in vitro (bacterial culture) studies and in cell, treated with trypsin inhibitor-type peptides or proteins that have a possible antibacterial action will be included. If at least two studies present clinical and/or methodological and/or statistical homogeneity, a meta-analysis will be carried out at the end of the analysis. The selection of studies, data extraction, and methodological quality assessment will be performed independently by two reviewers. Results: This protocol will be the basis for a systematic review. It is expected to identify several manuscripts highlighting the mechanisms related to the action of trypsin inhibitor peptides or proteins on bacteria. Conclusion: The systematic review based on this protocol will gather knowledge about trypsin inhibitor peptides or proteins’ antibacterial action mechanisms. It will provide subsidies for new research involving these molecules’ application against infectious diseases caused by bacteria. Ethics and dissemination: The present work does not involve any humans or animals; therefore, ethical approval is not needed. Prospero Registration Number: This review was registered with the International Register of Prospective Systematic Reviews on Jun 11, 2020 (registration: CRD42020189069). Available at: https://www.crd.york.ac.uk/prospero/display_record.php? RecordID=189069.TCC Avaliação do potencial antimicrobiano do inibidor de tripsina isolado de sementes de tamarindo (Tamarindus indica L.) in silico e in vitro sobre Staphylococcus aureus(Universidade Federal do Rio Grande do Norte, 2022-12-08) Silva, Emilly Guedes Oliveira; Morais, Ana Heloneida de Araújo; Oliveira, Gerciane Silva de; Nascimento, Amanda Maria de SouzaEstudos relacionados ao efeito do inibidor de tripsina isolado das sementes de tamarindo (Tamarindus indica L.) (ITT) com foco no tratamento de doenças infecciosas, que podem ser causadas por bactérias, são de extrema importância, pois essa molécula apresenta grande potencial antimicrobiano. Dessa forma, foi avaliado o potencial antimicrobiano do inibidor de tripsina isolado das sementes de tamarindo (ITT) in silico e in vitro. Inicialmente foi realizado o ensaio in silico, por meio do docking molecular, afim de avaliar o potencial de afinidade de interação do modelo teórico do ITT (ITTp 56/287) com a Sortase A de Staphylococcus aureus (S. aureus) (PDB ID 1T2P), uma protease bacteriana. Posteriormente, o ITT foi extraído das sementes de tamarindo, sendo isolado e caracterizado quanto à atividade antitríptica, concentração proteica e massa molecular. Além disso, foi realizado o ensaio de atividade antimicrobiana do ITT contra S. aureus, pelo método de microdiluição em caldo, bem como a Concentração Inibitória Mínima (CIM). O docking molecular mostrou que o ITTp 56/287 apresentou alto potencial de interação com a protease bacteriana (docking score: -230.63). O ITT foi isolado e apresentou 20 kDa. Por meio da análise da atividade antitríptica foi observado que o ITT foi capaz de promover 98,79% de inibição contra tripsina, apresentando atividade específica de 1819,44 UI/mg. Por meio do ensaio de atividade antimicrobiana foi observado, nas concentrações testadas inferiores a 1mg/mL, que o ITT não apresentou efeito bacteriostático e/ou bactericida. Foi possível concluir que o ITTp 56/287 apresentou um alto potencial de afinidade de interação com a Sortase A do S. aureus por simulação de docking molecular.Dissertação Mecanismos de ação antibacteriana de inibidores de tripsina: uma revisão sistemática e um estudo por simulação computacional de dinâmica molecular com membranas de bactérias(Universidade Federal do Rio Grande do Norte, 2021-08-30) Nascimento, Amanda Maria de Souza; Morais, Ana Heloneida de Araújo; Damasceno, Karla Suzanne Florentino da Silva Chaves; 87658674400; http://lattes.cnpq.br/0325141188932441; http://lattes.cnpq.br/1233944493334651; http://lattes.cnpq.br/7179821130172546; Rocha, Raquel de Oliveira; http://lattes.cnpq.br/2444172252461954; Medeiros, Gidyenne Christine Bandeira Silva de; http://lattes.cnpq.br/7128174927654982O conhecimento de novos compostos antimicrobianos capazes de atuar contra microrganismos merece atenção na atualidade. Diversas moléculas têm sido estudadas por suas atividades antibacterianas e, dentre elas, estão os inibidores de tripsina, com destaque para o inibidor de tripsina purificado de sementes de tamarindo (ITTp). O presente trabalho objetivou apresentar os mecanismos de ação antibacteriana de inibidores de tripsina por meio de uma revisão sistemática (RS) e um estudo in silico de simulação de dinâmica molecular (DM). Para a revisão, reuniu-se estudos publicados na literatura, visando responder à pergunta: quais são os mecanismos de ação antibacteriana dos peptídeos e proteínas inibidores de tripsina? Inicialmente, foi elaborado e registrado, no Registro Prospectivo Internacional de Revisões Sistemáticas (PROSPERO), um protocolo de RS sob número: CRD42020189069. Dessa forma, a lista de verificação Preferred Reporting Items Checklist for Systematic Review and Meta-Analysis Protocols (PRISMA-P) foi utilizada para delinear o protocolo e PRISMA para a revisão sistemática. Os artigos foram selecionados de acordo com critérios de elegibilidade, conforme o PICOS (população, intervenção, controle, resultados e tipos de estudos). As bases de dados utilizadas foram PubMed, ScienceDirect, Scopus, Web of Science, BVS e EMBASE. Foram incluídos artigos originais resultantes de estudos com ratos e/ou camundongos, estudos in vitro (cultura bacteriana) e em células, que descreveram os tratamentos, efeitos e os mecanismos antibacterianos de peptídeos ou proteínas do tipo inibidores de tripsina. Os artigos foram selecionados e os dados foram extraídos por dois revisores independentes. A avaliação da qualidade metodológica foi realizada por meio da ferramenta OHAT (Office of Health Assessment and Translation). Na RS, foram resgatados 2382 artigos, sendo, ao final da busca, 17 elegíveis para a revisão. Constatou-se que grande parte dos inibidores de tripsina foram capazes de gerar efeito bacteriostático ou bactericida, dependendo das concentrações utilizadas. Foi visto que apenas quatro estudos se aprofundaram no mecanismo diretamente na membrana das bactérias, em três estudos os autores utilizaram S. aureus, E. coli. Um quarto estudo avaliou a ação antibacteriana sobre as proteases endógenas extraídas das próprias bactérias (S. enterica e S. aureus). Para o estudo de simulação de DM, utilizou-se o modelo número 56, na conformação número 287 do ITTp (ITTp 56/287) e o modelo de bicamada lipídica gerado pelo servidor CHARMM-GUI, para avaliar o comportamento estrutural e as interações por simulações de DM foram realizadas usando o pacote Gromacs 5.1.2. Foi observada maior interação do ITTp 56/287 com a membrana GP, apresentando energia potencial de interação (EPI) de –1094.97 kcal.mol1 quando comparada à interação com a membrana Gram-negativa (GN), -444.337 kcal.mol1. Foi possível identificar que, na interação ITTp 56/287-GP, os resíduos de aminoácidos de arginina apresentaram maior EPI, enquanto na interação ITTp 56/287-GN, foram com os resíduos de glutamina. Este estudo primeiramente esclarece e sistematiza a ação antibacteriana dos inibidores de tripsina, sendo de grande relevância e gerando informações para possíveis pesquisas futuras sobre essas vias. Adicionalmente, o estudo por simulação de DM aponta o ITTp como candidato para futuros estudos que o consolide como uma opção no tratamento mais eficaz de infecções bacterianas.Artigo Prospecting in silico antibacterial activity of a peptide from trypsin inhibitorisolated from tamarind seed(Journal of Enzyme Inhibition and Medicinal Chemistry, 2022-08-28) Passos, Thais Souza; Oliveira, Gerciane Silva de; Nascimento, Amanda Maria de Souza; Luz,Anna Beatriz Santana; Aguiar, Ana Júlia Felipe Camelo; Lima, Mayara Santa Rosa; Matias, Lídia Leonize Rodrigues; Amado, Isabel Rodríguez; Damasceno, Karla Suzane Florentino da Silva Chaves; Monteiro, Norberto de Kássio Vieira; Moreira, Susana Margarida Gomes; Pastrana, Lorenzo; Morais, Ana Heloneida de Araújo; https://orcid.org/0000-0003-2054-1544; https://orcid.org/0000-0002-5847-5733; https://orcid.org/0000-0002-6460-911XBacterial infections have become a global concern, stimulating the growing demand for natural and bio-logically safe therapeutic agents with antibacterial action. This study was evaluated the genotoxicity ofthe trypsin inhibitor isolated from tamarind seeds (TTI) and the antibacterial effect of TTI theoric model,number 56, and conformation number 287 (TTIp 56/287) and derived peptides in silico. TTI (0.3 and0.6 mg.mL 1 ) did not cause genotoxicity in cells (p > 0.05). In silico, a greater interaction of TTIp 56/287with the Gram-positive membrane (GP) was observed, with an interaction potential energy (IPE) of -1094.97 kcal.mol-1 . In the TTIp 56/287-GP interaction, the Arginine, Threonine (Thr), and Lysine residuespresented lower IPE. In molecular dynamics (MD), Peptidotrychyme59 (TVSQTPIDIPIGLPVR) showed an IPEof -518.08 kcal.mol-1 with the membrane of GP bacteria, and the Thr and Arginine residues showed thegreater IPE. The results highlight new perspectives on TTI and its derived peptides antibacterial activity