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Título: Purificação e caracterização de uma ß-N-acetillhexosaminadase extraída do mamífero marinho Sotalia fluviatilis
Autor(es): Gomes Júnior, José Edilson
Palavras-chave: βNAcetilhexosaminidase;βNAcetilglucosaminidase;βNAcetilgalactosaminidase;Sotalia fluviatilis;Glicosaminoglicanos;Extratos hepáticos;Mamíferos marinhos;βNAcetylhexosaminidase;βNAcetylgalactosaminidase;βNAcetylglycosaminidase;Sotalia fluviatilis;Glycosaminoglycans;Hepatics extracts;Sea mammal
Data do documento: 6-Dez-2006
Editor: Universidade Federal do Rio Grande do Norte
Citação: GOMES JÚNIOR, José Edilson. Purificação e caracterização de uma ß-N-acetillhexosaminadase extraída do mamífero marinho Sotalia fluviatilis. 2006. 80 f. Dissertação (Mestrado em Bioquímica; Biologia Molecular) - Universidade Federal do Rio Grande do Norte, Natal, 2006.
Resumo: This report shows 2232 times purification of a βNAcetylhexosaminidase from hepatic extracts from the sea mammal Sotalia fluviatilis homogenate with final recovery of 8,4%. Sequenced steps were utilized for enzyme purification: ammonium sulfate fractionation, Biogel A 1.5 m, chitin, DEAESepharose and hydroxyapatite chromatographies. The protein molecular mass was estimated in 10 kDa using SDSPAGE and confirmed by MALDITOF. It was found to have an optimal pH of 5.0 and a temperature of 60°C. Using pnitrophenylNAcetylβDglycosaminide apparent Km and Vmax values were of 2.72 mM and 0.572 nmol/mg/min, respectively. The enzyme was inhibited by mercury chloride (HgCl2) and sodium dodecil sulfate (SDS)
metadata.dc.description.resumo: Este trabalho mostra a purificação de 2232 vezes de uma βNAcetilhexosaminidase obtida a partir dos extratos hepáticos do mamífero marinho Sotalia fluviatilis com recuperação final de 8,4%. Passos seqüenciais foram utilizados para a purificação enzimática: fracionamento com sulfato de amônio e as cromatografias de Biogel A 1.5 m, Quitina, DEAESepharose e Hidroxiapatita. A massa molecular protéica foi estimada em 10 kDa usando SDSPAGE e confirmada por MALDITOF. Foi encontrado como pH e temperatura ótimos, 5,0 e 60°C, respectivamente. Os valores de Km e Vmáx aparentes foram 2,72 mM e 0,572 nmol/mg/min, sendo utilizado o pnitrofenilNAcetilβDglicosaminídeo como substrato. A enzima foi inibida pelo cloreto de mercúrio (HgCl2) e dodecil sulfato de sódio (SDS)
URI: http://repositorio.ufrn.br:8080/jspui/handle/123456789/12612
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