Use este identificador para citar ou linkar para este item: https://repositorio.ufrn.br/jspui/handle/123456789/26227
Título: Uma proteína de sementes de Lachesiodendron viridiflorum: uma alternativa para combate de agentes microbianos e células tumoriais
Título(s) alternativo(s): Globulinal protein of seeds of Lachesodendron viridiforum: an alternative for combating microbial agents and tumor cells
Autor(es): França, Anderson Felipe Jácome de
Palavras-chave: Lachesiodendron viridiflorum;Proteínas multifuncionais;Proteínas promíscuas
Data do documento: 31-Ago-2018
Referência: FRANÇA, Anderson Felipe Jácome de. Uma proteína de sementes de Lachesiodendron viridiflorum: uma alternativa para combate de agentes microbianos e células tumoriais. 2018. 77f. Tese (Doutorado em Bioquímica) - Centro de Biociências, Universidade Federal do Rio Grande do Norte, Natal, 2018.
Abstract: Seeds are reservoirs of molecules with great potential for obtaining bioproducts and because of this, a special attention has been directed in the search of bioactive proteins with antimetabolic action and other pharmacological properties. Some seeds present proteins and peptides that play by themselves, multiple roles, such as bactericidal, fungicidal, antitumor, immunomodulatory and hemolytic activities. In this work, a prospection of proteins with multifunctional activities was carried out in seeds extracts from four Fabaceae species: Senna spectabilis (Cassia-do-northeast), Anadenanthera colubrina (Angico), Adenanthera pavonina (Carolina) and Lachesiodendron viridiflorum (Jurema-Juquiri). The extracts were tested for antitriptic, antipapainic, haemagglutinating, hemolytic and cytotoxic on non-tumour cell line activities, highlighting, among them, the extract of L. viridiflorum, whose protein called LvP was purified and chosen for the studies later. When analyzed by SDS-PAGE, LvP had a molecular mass of approximately 17 kDa, with hemolytic and cytotoxic (for mononuclear cells) activities. Even in low concentrations, LvP was able to affect the cell viability of the HeLa, HepG2, HT29, B16, A-375 and A2058 tumor cell lines, but it did not present toxic activity to the 3T3 cell line. LvP was also deleterious for the fungi Candida albicans, C. tropicalis, C. dubliniensis, C. glabrata and C. parapsilosis. However, when tested against pathogenic bacteria Staphylococcus aureus, Escherichia coli and Methicillin-resistant Staphylococcus aureus - MRSA, no bactericidal activity was detected. When LvP was associated with the reference antibiotics, and tested again against bacteria, it was able to reduce the antibiotic MIC up to one dilution for all three species, thus characterizing a synergistic activity of the protein. Based on the data obtained, the isolated LvP corresponds to a multifunctional protein structure, and its antitumor, antimicrobial, fungicide and bactericidal properties need to be investigated in more detail so that its biotechnological potential is better assessed.
Resumo: Sementes são reservatórios de moléculas com grande potencial para a obtenção de bioprodutos e por este motivo uma especial atenção tem sido direcionada na busca de proteínas bioativas com ação antimetabólica e outras propriedades farmacológicas. Algumas sementes apresentam proteínas e peptídeos que, sozinhos, desempenham múltiplas funções tais como interações com membranas de bactérias causando disrupção, atividade fungicida e antitumoral, recrutamento de macrófagos e neutrófilos (uma ação definida como imunomodulação) e atividade hemolítica. Neste trabalho, uma prospecção de proteínas com atividade multifuncional foi realizada em extratos de sementes de quatro espécies da família Fabaceae: Senna spectabilis (Cássia-do-nordeste), Anadenanthera colubrina (Angico), Adenanthera pavonina (Carolina) e Lachesiodendron viridiflorum (Jurema-Juquiri). Os extratos foram testados com relação à presença de atividades antitríptica, antipapaínica, hemaglutinante, hemolítica e citotoxicidade sobre linhagem de célula não tumoral e, dentre eles, se destacou o extrato de L. viridiflorum, cuja proteína denominada LvP foi purificada e escolhida para os estudos posteriores. Quando analisada por SDS-PAGE, LvP apresentou uma massa molecular de aproximadamente 17 kDa, com atividades hemolítica e citotóxica para células mononucleares. Não apresentou atividade tóxica para a linhagem celular 3T3, entretanto, em baixas concentrações, LvP foi capaz de afetar a viabilidade celular das linhagens tumorais HeLa, Hep G2, HT29, B16, A-375 e A2058. LvP também foi deletéria para os fungos Candida albicans, C. tropicalis, C. dubliniensis, C. glabrata e C. parapsilosis. Todavia, quando testada contra as bactérias patogênicas Staphylococcus aureus, Escherichia coli e Staphylococcus aureus resistente à meticilina - MRSA, nenhuma atividade bactericida foi detectada. Quando a LvP foi associada aos antibióticos de referência, e testada novamente contra as bactérias, ela foi capaz de reduzir o CIM do antibiótico em até uma diluição para todas as três espécies, caracterizando assim uma atividade sinérgica da proteína. Baseado nos dados obtidos, a LvP isolada corresponde a uma estrutura proteica multifuncional, e suas propriedades antitumoral, antimicrobiana, fungicida e bactericida precisam ser investigadas com mais detalhes para que seu potencial biotecnológico seja melhor avaliado.
URI: https://repositorio.ufrn.br/jspui/handle/123456789/26227
Aparece nas coleções:PPGB - Doutorado em Bioquímica

Arquivos associados a este item:
Arquivo Descrição TamanhoFormato 
ProteínasementesLachesiodendron_França_2018.pdf1,84 MBAdobe PDFThumbnail
Visualizar/Abrir


Os itens no repositório estão protegidos por copyright, com todos os direitos reservados, salvo quando é indicado o contrário.