Produção de lipase por Aspergillus terreus em fermentação em estado sólido para aplicação em formulações cosméticas
dc.contributor.advisor | Assis, Cristiane Fernandes de | |
dc.contributor.advisor-co1 | Ostrosky, Elissa Arantes | |
dc.contributor.advisor-co1Lattes | http://lattes.cnpq.br/8787499230023565 | pt_BR |
dc.contributor.advisorID | https://orcid.org/0000-0001-7595-5395 | pt_BR |
dc.contributor.advisorLattes | http://lattes.cnpq.br/0034694007210837 | pt_BR |
dc.contributor.author | Ramos, Gabriela Rocha | |
dc.contributor.authorLattes | http://lattes.cnpq.br/4812982112091235 | pt_BR |
dc.contributor.referees1 | Padilha , Carlos Eduardo de Araújo | |
dc.contributor.referees2 | Baby, André Rolim | |
dc.date.accessioned | 2024-09-04T20:02:30Z | |
dc.date.available | 2024-09-04T20:02:30Z | |
dc.date.issued | 2024-02-29 | |
dc.description.abstract | Lipases are enzymes belonging to the class of hydrolases that stand out in biotechnological experiments. This study aimed to evaluate the potential of lipase from Aspergillus terreus produced and commercial Rhizopus oryzae as active ingredients in cosmetic formulations. Lipase was produced using the fungus Aspergillus terreus and olive oil as an inducing agent. Enzymatic activity was performed using the substrate p-nitrophenyl-palmitate (pNpp), and the produced lipase was immobilized by physical adsorption using silica gel as support. The enzymes were characterized using Scanning Electron Microscopy (SEM), Fourier Transform Infrared Spectroscopy (FTIR), X-ray Diffraction (XRD), Thermogravimetry and Differential Scanning Calorimetry (TG/DSC), and safety evaluation through cytotoxicity tests using NIH-3T3 fibroblast cells. A central composite rotatable design was employed to find the best conditions for enzymatic cosmetic production. The enzyme produced by A. terreus showed activity of 375.9 U/g of substrate, and the immobilized enzyme showed 12.78 U/g of silica, while the lipase from R. oryzae showed activity of 69.91 U/g. As confirmed by FTIR and XRD, SEM showed weak enzyme interaction with silica during immobilization. TG/DSC showed greater stability for the immobilized A. terreus lipase and commercial R. oryzae lipase. Cytotoxicity tests showed that only the lipase produced by A. terreus was safe for NIH-3T3 fibroblast cells. Tests to evaluate lipolytic performance at different temperatures showed that the optimal temperature for enzymatic activity is 37°C, and the optimal pH is 7.0. The central composite rotatable design showed that agitation time and enzyme concentration influenced the zeta potential response, but only agitation time influenced the enzyme activity response. According to the results, the enzyme produced by the fungus A. terreus is promising and safe for use in cosmetics. | pt_BR |
dc.description.resumo | As lipases são enzimas pertencentes à classe das hidrolases que exibem destaque em experimentos biotecnológicos. O objetivo deste trabalho foi avaliar o potencial da lipase de Aspergillus terreus produzida e Rhizopus oryzae comercial como ativos em formulações cosméticas. A produção da lipase foi realizada utilizando o fungo Aspergillus terreus e azeite de oliva como agente indutor. A atividade enzimática foi realizada utilizando o substrato p-nitrofenil-palmitato (pNpp) e a imobilização da lipase produzida foi realizada por adsorção física utilizando sílica gel como suporte. As enzimas foram caracaterizadas através de Microscopia Eletronica de Varedura (MEV), Espectroscopia no Infravermelho com Transformada de Fourier (FTIR) e Difração de Raio X (DRX), Análise da Termogravimetria e Calorimetria Exploratória Diferencial (TG/DSC) e avaliação da segurança através de testes de citotoxicidade utilizando células de fibroblastos NIH-3T3. Um delineamento composto central rotacional foi feito visando encontrar as melhores condições para produção do cosmético enzimático. A enzima produzida pelo A. terreus apresentou atividade de 375,9 U/g de substrato e a imobilizada de 12,78 U/g de sílica, enquanto a lipase de R.oryzae apresentou atividade de 69,91 U/g. O MEV mostrou fraca interação da enzima com sílica na imobilização, sendo confirmado pelo FTIR e DRX. TG/DSC mostraram maior estabilidade para a lipase de A. terreus imobilizada e lipase comercial de R. oryzae. O teste de citotoxicidade mostrou que apenas a lipase de produzida pelo A. terreus foi segura para células fibroblastos NIH-3T3. Os testes para avaliação do desempenho lipolítico em diferentes temperaturas mostraram que a temperatura ótima para a atividade enzimática é 37º C e o pH ótimo 7,0. O delineamento composto central rotacional mostrou que o tempo de agitação e concentração enzimática influenciaram à resposta potencial zeta, mas apenas o tempo de agitação influenciou à resposta atividade enzimática. De acordo com os resultados, a enzima produzida pelo fungo A. terreus é promissora e segura para a utilização em cosméticos. | pt_BR |
dc.description.sponsorship | Fundação Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior - CAPES | pt_BR |
dc.identifier.citation | RAMOS, Gabriela Rocha. Produção de lipase por Aspergillus terreus em fermentação em estado sólido para aplicação em formulações cosméticas. Orientadora: Dra. Cristiane Fernandes de Assis. 2024. 74f. Dissertação (Mestrado em Ciências Farmacêuticas) - Centro de Ciências da Saúde, Universidade Federal do Rio Grande do Norte, Natal, 2024. | pt_BR |
dc.identifier.uri | https://repositorio.ufrn.br/handle/123456789/60032 | |
dc.language | pt_BR | pt_BR |
dc.publisher | Universidade Federal do Rio Grande do Norte | pt_BR |
dc.publisher.country | Brasil | pt_BR |
dc.publisher.initials | UFRN | pt_BR |
dc.publisher.program | PROGRAMA DE PÓS-GRADUAÇÃO EM CIÊNCIAS FARMACÊUTICAS | pt_BR |
dc.subject | Lipase | pt_BR |
dc.subject | Aspergillus Terreus | pt_BR |
dc.subject | Imobilização | pt_BR |
dc.subject | Formulação cosmética | pt_BR |
dc.subject.cnpq | CNPQ::CIENCIAS DA SAUDE::FARMACIA | pt_BR |
dc.title | Produção de lipase por Aspergillus terreus em fermentação em estado sólido para aplicação em formulações cosméticas | pt_BR |
dc.type | masterThesis | pt_BR |
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