Caracterização da inibição de Xilanases GH11 por acoplamento proteína-proteína: uma investigação por dinâmica molecular
| dc.contributor.advisor | Vieira, Davi Serradella | |
| dc.contributor.advisor-co1 | Sérgio Rushi Bergamachi Silva | pr_BR |
| dc.contributor.author | Lima, Elton Marlon de Araújo | |
| dc.contributor.referees1 | Vieira, Davi Serradella | |
| dc.contributor.referees2 | Mazzé, Fernanda Marur | |
| dc.contributor.referees3 | Braga, Tiago Pinheiro | |
| dc.date.accessioned | 2017-01-30T12:44:03Z | |
| dc.date.accessioned | 2021-09-27T11:47:00Z | |
| dc.date.available | 2017-01-30T12:44:03Z | |
| dc.date.available | 2021-09-27T11:47:00Z | |
| dc.date.issued | 2016-12-12 | |
| dc.description.resumo | Xilanases são enzimas produzidas por vários organismos como bactérias e fungos e são capazes de hidrolisar as ligações 1,4-beta da cadeia principal da xilana (principal componente da hemicelulose). As xilanases apresentam grande aplicabilidade na indústria biotecnológica, com destaque para os processos de geração do etanol de segunda geração. O objetivo do estudo é investigar o processo molecular fundamental da inibição de xilanases GH11, assim como uma caracterização estrutural/energética do sítio ativo dessas enzimas. Foram estudadas, por simulação de dinâmica molecular, duas xilanases da mesma família, com diferentes sensibilidades com relação à inibição por acoplamento com a proteína XIP-1, a xilanase XYNC, produzida pelo fungo Penicillium funicolosum, que sofre inibição, e a xilanase NpXyn, produzida pelo fungo Neocallimastix patriciarum, que é a única enzima xilanase fúngica a não sofrer inibição pela XIP-1. A energia de interação média dos acoplamentos NpXyn+XIP-I e XYNC+XIP-I são -1.63 kcal/mol e -9.27 kcal/mol, respectivamente. As análises por RMSF (raiz da flutuação quadrática média) por resíduo mostram claramente diferentes padrões de flexibilidades na interface proteica das duas xilanases. A região que forma o sítio catalítico é mais estabilizada (baixa flutuação) na NpXyn em comparação com a XYNC. A análise pontual do sítio catalítico das xilanases, frente o resíduo mais importante da XIP-1 (Arg149), mostrou que os resíduos catalíticos da XYNC estão mais próximos da Arg149 e que não há formação de uma interface, na região dos dedos, que impeça a inibição. Na NpXyn a presença de resíduos “hotspot” na região do dedos da xilanase forma uma interface estável com a proteína inibidora, impedido o acesso da a Arg149 ao resíduos catalíticos, o que impede a inibição. | pr_BR |
| dc.identifier | 2013012058 | pr_BR |
| dc.identifier.citation | LIMA, Elton Marlon de Araújo. Caracterização da inibição de Xilanases GH11 por acoplamento proteína-proteína: uma investigação por dinâmica molecular. 2016. 57f. Trabalho de Conclusão de Curso (Graduação em Química do Petróleo) - Instituto de Química, Centro de Ciências Exatas e da Terra, Universidade Federal do Rio Grande do Norte, Natal - RN, 2016. | pr_BR |
| dc.identifier.uri | https://repositorio.ufrn.br/handle/123456789/38287 | |
| dc.language | pt_BR | pr_BR |
| dc.publisher | Universidade Federal do Rio Grande do Norte | pr_BR |
| dc.publisher.country | Brasil | pr_BR |
| dc.publisher.department | Química do Petróleo | pr_BR |
| dc.publisher.initials | UFRN | pr_BR |
| dc.rights | openAccess | pr_BR |
| dc.subject | inibição. | pr_BR |
| dc.subject | simulação molecular. | pr_BR |
| dc.subject | xilanase. | pr_BR |
| dc.subject.cnpq | CNPQ::CIENCIAS EXATAS E DA TERRA::QUIMICA | pr_BR |
| dc.title | Caracterização da inibição de Xilanases GH11 por acoplamento proteína-proteína: uma investigação por dinâmica molecular | pr_BR |
| dc.type | bachelorThesis | pr_BR |
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