PPGEQ - Mestrado em Engenharia Química
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Navegando PPGEQ - Mestrado em Engenharia Química por Autor "Albuquerque, Tiago Lima de"
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Dissertação Produção de lipases imobilizadas em fibra de coco para a síntese de biodiesel via transesterificação(Universidade Federal do Rio Grande do Norte, 2024-08-23) Costa, Isabela Oliveira; Rios, Nathalia Saraiva; Gonçalves, Luciana Rocha Barros; https://orcid.org/0000-0002-5104-1123; http://lattes.cnpq.br/1800467263737484; https://orcid.org/0000-0003-1674-8913; http://lattes.cnpq.br/8046217897767819; Padilha, Carlos Eduardo de Araújo; Sousa Júnior, Francisco Canindé de; Albuquerque, Tiago Lima deA produção de biodiesel por transesterificação de óleos e gorduras catalisada por lipase é uma alternativa aos catalisadores químicos tradicionais. A rota enzimática proporciona eficiência de conversão e minimiza reações colaterais, podendo ser conduzida a temperaturas consideradas brandas. Uma estratégia eficiente para ampliar as vantagens do uso de enzimas é sua imobilização, que pode ser aplicada para melhorar a estabilidade da enzima, facilitar sua recuperação e reutilização e promover proteção contra efeitos inibitórios. O suporte de imobilização pode ser de diversas fontes, incluindo resíduos lignocelulósicos, como fibra de coco verde. Além de ter menor custo, os suportes alternativos costumam ser avaliados como opções promissoras ecologicamente em relação aos comerciais. Com isso, este trabalho desenvolveu biocatalisadores utilizando a fibra de coco verde (FC) como suporte para imobilização de diferentes lipases, visando aplicação na síntese de biodiesel via transesterificação de óleo residual de fritura. A lipase de Candida antarctica do tipo B (CALB), de Pseudomonas fluorescens (PFL) e a lipase Eversa (EL) foram as enzimas escolhidas para imobilização. Antes desse processo, a FC foi submetida a um pré-tratamento com explosão de vapor para aumentar sua área superficial e facilitar a interação de imobilização das lipases. O rendimento de imobilização (82,01 ± 2,02 %, 87,62 ± 4,34 % e 77,47 ± 1,88 % para FC-PFL e FC-CALB em 24 h, e FC-EL em 48 h, respectivamente) e atividade recuperada dos biocatalisadores (26,37 ± 2,25 %, 49,84 ± 2,30 % e 9,48 ± 0,11 % para FC-CALB, FC-PFL e FC-EL) mostraram que a imobilização individual de cada lipase na FC foi eficiente. Os biocatalisadores obtidos foram submetidos a modificações químicas pós-imobilização com glutaraldeído (GLU) para a produção de ligações covalentes enzima-suporte, seguida de modificação com polietilenimina (PEI). As modificações foram realizadas visando melhorar resistência térmica e operacional. Por meio da caracterização dessas três categorias de biocatalisadores, os resultados mostraram que as interações predominantes entre enzima-suporte são predominantemente hidrofóbicas, a imobilização e os recobrimentos com GLU e PEI aumentaram a termoestabilidade a 60 ºC (FC-CALBGLU-PEI: fator de estabilidade (FE) > 154,8; FC-PFL-GLU-PEI: FE > 58,6 e FC-ELGLU-PEI > 172,6) das lipases usadas e foi observada a presença da ligação covalente por diferença no padrão de bandas no gel de eletroforese. Para aplicação desses biocatalisadores na síntese do biodiesel, foram utilizados os biocatalisadores após determinação da carga máxima de enzima que pode ser imobilizada, sendo 5 mg/g para os biocatalisadores de CALB, 10 mg/g para PFL e EL. Os biocatalisadores mostraram eficiência de redução do índice de acidez semelhante a enzima solúvel utilizando o óleo residual de fritura. A maior conversão foi de 13,67% de ésteres metílicos quando a reação foi realizada com 1 mmol óleo residual de fritura: 10 mmol metanol e catalisada por FCEL-GLU-PEI, presente na concentração 40% do meio reacional, após 48h de reação. Nas mesmas condições, FC-CALB-GLUPEI e FC-PFL-GLU-PEI revelaram conversão de 0,73 e 7,23%. Esses resultados sugerem a necessidade da aplicação combinada desses imobilizados, por meio de enzimas imobilizadas ou co-imobilizados, visando alcançar uma produtividade mais competitiva.