PPGB - Mestrado em Bioquímica
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Navegando PPGB - Mestrado em Bioquímica por Assunto "Aglutinação"
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Dissertação Uma nova lectina da esponja marinha aplysina sp. (APLYL-1) com atividade citotóxica pra célula tumoral (HeLa) e aglutinante de leishmania amazonensis(2015-02-02) Marques Neto, Antonio Moreira; Santos, Elizeu Antunes dos; ; http://lattes.cnpq.br/6762251930590306; ; http://lattes.cnpq.br/3751524824523494; Gama, Francisco Miguel Portela da; ; Amorim, Ticiana Maria Lúcio de; ; http://lattes.cnpq.br/6216030147805627Uma lectina com elevada atividade aglutinante sobre hemácias humanas dos vários tipos do sistema ABO foi purificada da esponja marinha Aplysina sp. por extração hidroalcoólica e uma sequência de etapas de purificação envolvendo cromatografias de gel filtração em Superdex 75 10/300 GL e de troca-iônica Resource Q (FPLC-AKTA Purifier). Após purificada, a lectina denominada AplyL-1, apresentou uma única cadeia peptídica com uma massa molecular de 40 kDa e com especificidade de ligação para D-galactose, D-galactosamina e lactose. A atividade hemaglutinante de AplyL-1 foi independente da presença de íons bivalentes e não foi alterada em condições básicas (acima de pH 7,0), mas bastante reduzida quando submetida a condições ácidas (abaixo de pH 6,0). Testes de termoestabilidade mostraram que AplyL-1 perde gradativamente sua atividade hemaglutinante a partir de 40ºC e não mais exibe atividade em 100ºC. Aply-L1 (10 μg/mL) foi testada frente a diversas linhagens tumorais, onde apresentou atividade citotóxica significativa para a linhagem de adenocarcinoma cervical humano (HeLa). Para a linhagem de célula normal 3T3 não foi vista atividade citotóxica. Em testes realizados com Leishmania braziliensis e Leishmania amazonensis, Aply-L1 exibiu a capacidade de aglutinar a espécie L. amazonensis (concentração de 77,5 μg/mL). Os resultados mostram que esta nova lectina ligante de derivados de galactose pode ser importante no desenvolvimento de produtos com importância biotecnológica e filogenética.Dissertação Uma nova lectina lactose-específica isolada do fungo Langermannia bicolor com propriedades antibiofilme(2019-12-20) Moura, Geovanna Maria de Medeiros; Santos, Elizeu Antunes dos; ; ; Nascimento, Ermeton Duarte do; ; Rocha, Hugo Alexandre de Oliveira; ; Santos, Paula Ivani Medeiros dos;Formado por uma complexa matriz de biopolímeros, a estrutura do biofilme bacteriano atua como uma estratégia de resistência frente a condições de estresses ambientais, incluindo por exemplo a imunidade do hospedeiro e ação de antibióticos. Esse problema tem intensificado a busca por moléculas com ação antibiofilme, como aquelas capazes de interferir na estrutura da matriz do biofilme e, assim, permitir a ação de fármacos antimicrobiano. Nesse cenário se destacam as lectinas, proteínas de origem não imune, capazes de se ligarem especificamente a carboidratos do biofilme. O objetivo deste trabalho foi isolar e caracterizar a lectina do basidiomiceto Langermannia bicolor (LLB) bem como avaliar o seu potencial aglutinante e antibiofilme bacteriano. A LLB foi isolada após uma separação por cromatografia de troca catiônica e gel filtração, e se mostrou específica para lactose e dependente de Ca+2 , a alta estabilidade em uma ampla faixa de valores de pH e temperatura. A lectina não interferiu na viabilidade de hemácias humanas e linhagens de fibroblastos murinos (3T3). Apesar de LLB não apresentar atividade antibacteriana, a lectina foi capaz de aglutinar (interação dependente de seu domínio reconhecedor) e reduzir significativamente a biomassa de biofilme total, atuando na prevenção da formação do biofilme e no biofilme pré-formado de Staphylococcus aureus e Pseudomonas aeruginosa. Dessa forma, esses dados sugerem LLB como um futuro candidato de protótipo antibiofilme, no entanto mais estudos devem ser realizados para elucidar o mecanismo de ação, bem como sua possível combinação com antibióticos convencionais como estratégia terapêutica afim de reduzir o desenvolvimento da resistência bacteriana.