Estudo sobre o complexo acetilcolinesterase-donepezil e sua potencialização por dopagem com flúor via DFT
| dc.contributor.advisor | Barboza, Carlos Antônio | |
| dc.contributor.advisorLattes | http://lattes.cnpq.br/6129886378495626 | pt_BR |
| dc.contributor.author | Fernandes, Leonardo Luiz de Sena | |
| dc.contributor.referees1 | Lima, João Paulo Matos Santos | |
| dc.contributor.referees1Lattes | http://lattes.cnpq.br/3289758851760692 | pt_BR |
| dc.contributor.referees2 | Sesion Junior, Paulo Dantas | |
| dc.contributor.referees2Lattes | http://lattes.cnpq.br/4503674965225428 Endereço | pt_BR |
| dc.date.accessioned | 2025-01-24T18:22:46Z | |
| dc.date.available | 2025-01-24T18:22:46Z | |
| dc.date.issued | 2025-01-17 | |
| dc.description.resumo | A enzima acetilcolinesterase (AChE) é o alvo do fármaco donepezil, este utilizado para o tratamento da Doença de Alzheimer (DA). A DA é um transtorno neurodegenerativo progressivo, comumente relacionado à idade, que se caracteriza pela deterioração cognitiva e da memória. Atualmente, o tratamento da DA concentra-se em abordagens sintomáticas, com ênfase nos inibidores da AChE, que atuam preservando os níveis de acetilcolina, neurotransmissor dito como responsável pela capacidade cognitiva e memória. A partir do complexo AChE-donepezil, realizou-se um estudo de dopagem do fármaco (halogenação com flúor) para avaliação comparativa dos diferentes perfis de interação energética com a enzima via Teoria do Funcional da Densidade (DFT). Além do perfil geral de interação, também foi realizado a análise dos principais sítios de interação relacionados a inibição da AChE: o sítio catalítico aniônico (CAS) e o sítio aniônico periférico (PAS). O donepezil fluorado, denominado donepezil-F, apresentou um perfil de interação promissor, o qual por sua vez, poderia ser benéfico no tratamento da doença de Alzheimer, uma vez que a manutenção de níveis adequados de acetilcolina é essencial para a função cognitiva. Contudo, embora a análise de eficácia sugira resultados promissores, estudos adicionais são essenciais para confirmar a viabilidade desse análogo como um substituto adequado ao donepezil. | pt_BR |
| dc.identifier.citation | FERNANDES, Leonardo Luiz de Sena. Estudo sobre o complexo acetilcolinesterase-donepezil e sua potencialização por dopagem com flúor via DFT. 2025. 24 f. Monografia (Graduação em Biomedicina) - Centro de Biociências, Universidade Federal do Rio Grande do Norte, Natal, 2025. | pt_BR |
| dc.identifier.uri | https://repositorio.ufrn.br/handle/123456789/61954 | |
| dc.language | pt_BR | pt_BR |
| dc.publisher | Universidade Federal do Rio Grande do Norte | pt_BR |
| dc.publisher.country | Brasil | pt_BR |
| dc.publisher.initials | UFRN | pt_BR |
| dc.publisher.program | Biomedicina | pt_BR |
| dc.rights | Attribution-NonCommercial-ShareAlike 3.0 Brazil | * |
| dc.rights.uri | http://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/3.0/br/ | * |
| dc.subject | Donepezil | pt_BR |
| dc.subject | Doença de Alzheimer. | pt_BR |
| dc.subject | Acetilcolinesterase | pt_BR |
| dc.subject | Dopagem | pt_BR |
| dc.subject | Halogenação | pt_BR |
| dc.subject | Docking Molecular | pt_BR |
| dc.subject | DFT | pt_BR |
| dc.subject | Hipótese colinérgica | pt_BR |
| dc.subject.cnpq | CNPQ::CIENCIAS DA SAUDE | pt_BR |
| dc.title | Estudo sobre o complexo acetilcolinesterase-donepezil e sua potencialização por dopagem com flúor via DFT | pt_BR |
| dc.type | bachelorThesis | pt_BR |
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