Estudo por simulação molecular do sistema proteína quinase-inibidores NATAL, RN 2015

Página do item simplificado Estatísticas
dc.contributor.advisorVieira, Davi Serradella
dc.contributor.authorFerreira, Isabelle Mariane de Lima
dc.contributor.referees1Vieira, Prof. Dr. Davi Serradella
dc.contributor.referees2Souza, Prof. Dr. Miguel Ângelo Fonseca de
dc.contributor.referees3Silva, Me. Sérgio Ruschi Bergamachi
dc.date.accessioned2016-01-12T11:57:09Z
dc.date.accessioned2021-09-27T11:39:23Z
dc.date.available2016-01-12T11:57:09Z
dc.date.available2021-09-27T11:39:23Z
dc.date.issued2015-12-18
dc.description.resumoProteínas quinases são enzimas que regulam a atividade biológica de outras proteínas fosforilando aminoácidos específicos usando ATP como fonte de fosfato. As quinases apresentam um papel central na transdução do sinal, estando relacionadas à processos fundamentais no ciclo celular e até mesmo uma relação bem estabelecida com o câncer. Dentre as diversas famílias de proteínas pertencentes às quinases, o foco do trabalho são as proteínas quinases da família CK2 que são responsáveis por diversas funções na célula e ainda é encontrada em alta atividade em cancros como de próstata e renal. Além disso, sendo apontada por possuir atividade antiapoptótica o que corrobora para o potencial oncogênico da célula. Por isso, pesquisas têm focado no descobrimento de novos fármacos que agem por um mecanismo de controle (inibição) dessas proteínas quinases CK2. Para fomentar a descoberta de inibidores para as quinases, a biologia estrutural e a modelagem molecular computacional estão sendo utilizadas para caracterização e otimização de inibidores eficientes. No presente trabalho pretendeu-se desenvolver uma abordagem computacional utilizando métodos de desenho de estruturas, docking molecular, para gerar as estruturas dos complexos e quantificar a afinidade quinases-inibidores, empregando simulação molecular para procurar avaliar os efeitos de estabilidade e energia. Para o estudo das interações quinase-inibidor, foi adotado dois inibidores que apresentam ações já comprovadas da família quinase CK2. São estes o TBB (4,5,6,7-tetrabromo-1Hbenzotriazol) e o DMAT (2-dimetilamino-4,5,6,7-tetrabromo-1H-benzimidazol). Os resultados mostraram boa consonância com os dados experimentais que demonstram maior interação do fármaco TBB com a CK2 do que o DMAT.pr_BR
dc.identifier2012959228pr_BR
dc.identifier.citationFERREIRA, Isabelle Mariane de Lima. Estudo por simulação molecular do sistema proteína quinase-inibidores. 2015. 58f. Trabalho de Conclusão de Curso (Graduação em Química) - Instituto de Química, Universidade Federal do Rio Grande do Norte, Natal - RN, 2015.pr_BR
dc.identifier.urihttps://repositorio.ufrn.br/handle/123456789/38212
dc.languagept_BRpr_BR
dc.publisherUniversidade Federal do Rio Grande do Nortepr_BR
dc.publisher.countryBrasilpr_BR
dc.publisher.departmentQuímica Bachareladopr_BR
dc.publisher.initialsUFRNpr_BR
dc.rightsopenAccesspr_BR
dc.subjectProteínas quinases.simulação molecular.pr_BR
dc.subjectInibidores.pr_BR
dc.subjectDocking molecular.pr_BR
dc.subjectSimulação molecular.pr_BR
dc.titleEstudo por simulação molecular do sistema proteína quinase-inibidores NATAL, RN 2015pr_BR
dc.typebachelorThesispr_BR

Arquivos

Pacote Original

Agora exibindo 1 - 1 de 1
Nenhuma Miniatura disponível
Nome:
EstudoSimulacaoMolecular_Ferreira_2015.pdf
Tamanho:
2.18 MB
Formato:
Adobe Portable Document Format
Descrição:
Monografia
Nenhuma Miniatura disponível
Baixar

Licença do Pacote

Agora exibindo 1 - 1 de 1
Nenhuma Miniatura disponível
Nome:
license.txt
Tamanho:
756 B
Formato:
Plain Text
Nenhuma Miniatura disponível
Baixar

Coleções

IQ - TCC - Química (bacharelado)
Repositório Institucional - UFRN Campus Universitário Lagoa NovaCEP 59078-970 Caixa postal 1524 Natal/RN - BrasilUniversidade Federal do Rio Grande do Norte© Copyright 2025. Todos os direitos reservados.
Contato+55 (84) 3342-2260 - R232Setor de Repositórios Digitaisrepositorio@bczm.ufrn.br
DSpaceIBICT
OasisBR
LAReferencia
Customizado pela CAT - BCZM